Упрощенная HTML-версия
138
Також у цьому підрозділі описано кольорові реакції білків,
квантитативні (кількісні) відношення вуглецевих ядер, способи їх сполучення
у молекулі білків, спроби синтезу білків, колоїди (скорочена назва колоїдної
системи. Це дисперсна система з великим ступенем подрібнення і розвиненою
поверхнею поділу фаз, в якій дисперсною фазою є колоїдні частинки, або
фізично однорідна система, що містить макромолекули як один із компонентів
[181, с.235]), загальні властивості типових білків, а також визначення
відсоткового складу, формули і молекулярної маси білків, альбуміни
(найпростіші з природних білків [181, с.24]), глобуліни (чітко оформлені
кристали альбумінів [181, с.24]), штучне перетворення альбуміну на глобулін,
фібриноген (глобулін, що згортається при дії ензимів), сечову білковину Бенс-
Джонса та ін. Також варто відзначити, що до навчальної програми на той час
було внесено денатуровані прості білки, фібрини, ацидальбуміни та
альбумінати, пептони, пептиди, протаміни, гістони, протеїди, псевдонуклеїди
або
нуклеоальбуміни,
глюкопротеїди,
муцинові
речовини,
фосфоглюкопротеїди, хондропротеїди та їх «деривати» (похідні), гемоглобіни
і їх «деривати», нуклеопротеїди, меланіни, рослиннібілки та багато іншого.
Наступний розділ має назву «Хімічна організація живих тіл». Як окремі
пункти там винесені наступні теми:
Хімічний склад клітин;
Хімічні процеси в живих тілах;
Теорія хімічної структури протоплазми;
Ферментативні процеси в організмах;
Ферменти і антиферменти (суч. «коферменти»);
Значення ферментативних реакцій;
Інтрацелюлярні (гідролітичні, окислювальні, редукційні та
синтетичні) ферменти;
Значення поживних речовин, зокрема неорганічних, та води;